Деннис Тейлор – Биология. В 3-х томах. Т. 1 (страница 45)

5.4.3. Связи

Аминокислоты способны образовывать ряд химических связей с различными реакционноспособными группами. Ниже мы убедимся в том, что это их свойство крайне существенно для структуры и функции белков.

Пептидная связь

Эта связь образуется в результате выделения молекулы воды при взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой. Реакция, идущая с выделением воды, называется реакцией конденсации, а возникающая ковалентная азот-углеродная связь — пептидной связью (рис. 5.26). Соединение, образующееся в результате конденсации двух аминокислот, представляет собой дипептид. На одном конце его молекулы находится свободная аминогруппа, а на другом — свободная карбоксильная группа. Благодаря этому дипептид может присоединять к себе другие аминокислоты. Если таким образом соединяется много аминокислот, то образуется полипептид (рис. 5.27).

Рис. 5.26. Образование дипептида в результате конденсации двух аминокислот

Рис. 5.27. Часть молекулы полипептида, образованная тремя остатками аминокислоты. Пептидные связи обозначены звездочкой

5.16. Напишите структурную формулу трипептида, состоящего из аланина, глицина и серина, соединенных в указанном порядке.

Ионная связь

При подходящем значении рН ионизированная аминогруппа может взаимодействовать с ионизированной карбоксильной группой, в результате чего возникает ионная связь (рис. 5.28). В водной среде ионные связи значительно слабее ковалентных; они могут разрываться при изменении рН среды.

Рис. 5.28. Образование ионной связи

Дисульфидная связь

Когда соединяются две молекулы цистеина, их сульфгидрильные (-SH) группы, оказавшиеся по соседству, окисляются и образуют дисульфидную связь (рис. 5.29). Дисульфидные связи могут возникать как между разными полипептидными цепями, так и между различными участками одной и той же полипептидной цепи. Это обстоятельство играет важную роль в белковой структуре (рис. 5.32 и 5.33).

Рис. 5.29. Образование дисульфидной связи

Водородная связь

Электроположительные водородные атомы, соединенные с кислородом или азотом в группах -ОН или -NH, стремятся обобществить электроны с находящимся по соседству электроотрицательным атомом кислорода, например с кислородом группы =СО (рис. 5.30). Образующаяся в результате этого водородная связь слаба, но такие связи возникают очень часто, так что общий их вклад в стабильность молекулярной структуры (например, структуры шелка) весьма значителен (рис. 5.35, А).

Рис. 5.30. Образование водородной связи

5.5. Белки

Белки — это сложные органические соединения, состоящие из углерода, водорода, кислорода и азота. В некоторых белках содержится еще и сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь. Молекулы белков — цепи, построенные из аминокислот, — очень велики; это макромолекулы, молекулярная масса которых колеблется от нескольких тысяч до нескольких миллионов. В природных белках встречаются двадцать различных аминокислот. Потенциально разнообразие белков безгранично, поскольку каждому белку свойственна своя особая аминокислотная последовательность (разд. 22.6), генетически контролируемая, т. е. закодированная в ДНК клетки, вырабатывающей данный белок. Белков в клетках больше, чем каких бы то ни было других органических соединений: на их долю приходится свыше 50% общей сухой массы клеток. Они — важный компонент пищи животных и могут превращаться в животном организме как в жир, так и в углеводы. Большое разнообразие белков позволяет им выполнять в живом организме множество различных функций, как структурных, так и метаболических.

5.5.1. Размеры белковых молекул

Простые пептиды, состоящие из двух, трех или четырех аминокислотных остатков, называются соответственно ди-, три- или тетрапептидами. Полипептидами называют цепи, образованные большим числом аминокислотных остатков (до нескольких тысяч; см табл. 5.10). Белковая молекула может состоять из одной или из нескольких полипептидных цепей.

Таблица 5.10. Молекулярные характеристики некоторых белков[19]

5.5.2. Классификация белков

Сложность строения белковых молекул и чрезвычайное разнообразие их функций крайне затрудняют создание единой четкой классификации белков на какой-либо одной основе. В табл. 5.11-5.13 приведены три разные классификации белков, основанные на различных их характеристиках.

Таблица 5.11. Классификация белков по их структуре

Таблица 5.12. Классификация белков по их составу

Таблица 5.12. Ι. Простые белки

Таблица 5.12. ΙΙ. Сложные белки

Таблица 5.13. Классификация белков по их функциям. Белки играют важную роль также в мембранах, где они функционируют как ферменты, рецепторы и транспортные белки

5.5.3. Структура белков

Каждому белку свойственна своя особая геометрическая форма, или конформация. При описании трехмерной структуры белков рассматривают обычно четыре разных уровня организации, которые мы здесь и опишем.

Первичная структура

Под первичной структурой белка понимают число и последовательность аминокислот, соединенных друг с другом пептидными связями в полипептидной цепи (рис. 5.31). Первые исследования по выяснению аминокислотной последовательности белков были выполнены в Кембриджском университете Ф. Сэнгером, дважды удостоенным за свои работы Нобелевской премии. Сэнгер работал с гормоном инсулином (рис. 5.32), и это был первый белок, для которого удалось выяснить аминокислотную последовательность. Работа заняла ровно 10 лет (1944-1954 гг.). В молекулу инсулина входит 51 аминокислота, а молекулярная масса этого белка равна 5733. Молекула состоит из двух полипептидных цепей, удерживаемых вместе дисульфидными мостиками.

Рис. 5.31. Часть полипептидной цепи, представленная с целью показать первичную структуру. А₁ А₂, А₃ и А₄ — различные аминокислоты

Рис. 5.32. Первичная структура (аминокислотная последовательность) инсулина. Молекула состоит из двух полипептидных цепей, удерживаемых вместе двумя дисульфидными мостиками

В настоящее время большая часть работ по определению аминокислотных последовательностей автоматизирована, и теперь первичная структура известна уже для нескольких сотен белков. На рис. 5.33 изображена первичная структура фермента лизоцима.

Рис. 5.33. Первичная структура лизоцима. Лизоцим — это фермент, обнаруженный во многих тканях и секретах человеческого тела, в растениях и яичном белке. Этот фермент катализирует разрушение клеточных стенок бактерий. Молекула лизоцима состоит из одной пол и пептидной цепи, в которую входит 129 аминокислотных остатков. В молекуле имеется четыре внутрицепочечных дисульфидных мостика

В организме человека свыше 10000 различных белков, и все они построены из одних и тех же 20 стандартных аминокислот. Аминокислотная последовательность белка определяет его биологическую функцию. В свою очередь эта аминокислотная последовательность однозначно определяется нуклеотидной последовательностью ДНК (разд. 22.6). Замена одной — единственной аминокислоты в молекулах данного белка может резко изменить его функцию, как это наблюдается, например, при так называемой серповидноклеточной анемии (разд. 23.9). Интересные данные могут быть получены в результате анализа аминокислотных последовательностей гомологичных белков, принадлежащих разным биологическим видам; такие данные позволяют судить о возможном таксономическом родстве между этими видами. Вопрос этот будет обсуждаться в гл. 24.

5.17. а) Напишите аминокислотные последовательности всех трипептидов, которые можно построить из двух разных аминокислот А и В.

б) Исходя из того, что у вас при этом получилось, составьте формулу для определения числа различных трипептидов, которые могут быть построены из двух разных аминокислот.

в) Сколько полипептидов длиной в 100 аминокислотных остатков можно построить из двух разных аминокислот?

г) Сколько полипептидов длиной в 100 аминокислотных остатков (а это сравнительно небольшой белок) можно построить из всех 20 стандартных аминокислот?

д) Сколько пептидов или полипептидов (заданной длины) можно построить из всех 20 стандартных аминокислот?

Вторичная структура

Для всякого белка характерна помимо первичной еще и определенная вторичная структура. Обычно белковая молекула напоминает растянутую пружину. Это так называемая α-спираль, стабилизируемая множеством водородных связей, возникающих между находящимися поблизости друг от друга СО- и NH-группами. Атом водорода NH-группы одной аминокислоты образует такую связь с атомом кислорода СО-группы другой аминокислоты, отстоящей от первой на четыре аминокислотных остатка (считая вдоль цепи назад) (рис. 5.34). Рентгеноструктурный анализ показывает, что на один виток спирали приходится 3,6 аминокислотного остатка.

Рис. 5.34. Структура α-спирали. А. Показаны α-атомы углерода. Соединяющая их линия описывает α-спираль. Б. Модель α-спирали из стержней и шариков. В. Часть α-спирали в растянутом виде. Спираль стабилизируется водородными связями

Полностью α-спиральную конформацию и, следовательно, фибриллярную структуру имеет белок кератин. Это структурный белок волос, шерсти, ногтей, когтей, клюва, перьев и рогов, входящий также в состав кожи позвоночных. Твердость и растяжимость кератина варьируют в зависимости от числа дисульфидных мостиков между соседними полипептидными цепями (от степени сшивки цепей).