Итон Блейк – Что есть тело. Как питание влияет на самочувствие и привычки (страница 2)

У такого подхода есть достоинство. Структуру активного вещества можно сохранить. Оно не превращается в другое соединение, не теряет назначение, не требует от исследователя заново доказывать всю фармакологию. Но есть и ограничение. Оболочка должна выдержать одно место и раскрыться в другом. Она должна быть технологичной, дешёвой, безопасной, устойчивой при хранении. На бумаге это выглядит аккуратно. На заводе каждая мелочь начинает спорить с аккуратностью.

Второй путь более решительный: разрушить или изменить само горькое соединение. Если известно, какое вещество даёт неприятный вкус, можно подобрать фермент. В цитрусовых соках таким примером служит нaringin, один из виновников горечи. Его можно расщеплять ферментом, и вкус становится мягче. В апельсиновом соке бывает другая неприятность: отложенная горечь, когда сначала всё кажется нормальным, а затем появляется резкий привкус. Тут в дело вступают лимонин и родственные соединения.

Ферментативная обработка красива тем, что действует адресно. Она похожа на работу мастера, который знает, какой винтик надо повернуть. Но красота держится на знании. Надо понимать, что именно горчит, какой фермент подойдёт, не испортит ли он аромат, цвет, питательную ценность, не станет ли процесс слишком дорогим. Там, где горьких веществ много, а продукт сложен, простой ответ быстро исчезает.

Третий путь: удалить горькие компоненты из смеси. Особенно это важно для белковых гидролизатов. Белок расщепляют на пептиды, чтобы сделать питание легче усваиваемым или получить особые физиологические свойства. Но при расщеплении часто возникает горечь. Нередко она связана с гидрофобными участками пептидов. Такие пептиды можно попытаться убрать с помощью сорбентов, смол, углеродных материалов, специальных колонок. В химической лаборатории это звучит уверенно. В пищевом продукте надо снова считать цену, безопасность, потери и вкус.

У белковых гидролизатов показательная судьба. Они могут быть полезны. Их изучают для лечебного питания, для людей с ограничениями, для продуктов с заданными свойствами. Но сильная горечь закрывает им дорогу. Человек не обязан страдать ради каждой полезной молекулы. Если пища каждый раз требует преодоления, она становится лекарством в плохом смысле слова. А лекарство, которое неприятно принимать, часто принимают хуже.

Есть и четвёртый путь: использовать подавители горечи. Не прятать, не разрушать, не удалять, а вмешаться в саму вкусовую встречу. Соли натрия, некоторые соединения цинка, циклодекстрины, флаваноны, липопротеины и другие вещества изучались именно так. Одни связывают горькие молекулы, другие мешают им попасть к рецептору, третьи меняют восприятие на уровне взаимодействия с поверхностью языка. Это уже не грубая маскировка, а тонкая настройка сигнала.

На этом месте появляется яичный белок. На первый взгляд странно искать в нём ответ на проблему горечи. Яйцо привычно. Оно слишком буднично, чтобы ожидать от него неожиданностей. Мы знаем белок как источник питания, как пену для кулинара, как гель при нагревании, как часть омлета, бисквита, суфле. Но пищевые белки занимаются не только питанием и текстурой. Иногда они вмешиваются во вкус гораздо прямее.

Белки долго считали почти безвкусными. Это удобное приближение. В продукте они дают вязкость, упругость, пену, эмульсию, плотность, но не обязательно самостоятельный вкус. Однако исключения были известны. Лизоцим из яичного белка может давать сладкое ощущение. Некоторые сладкие белки найдены в тропических растениях. Есть белки, которые не просто сладки, а меняют восприятие других вкусов. Значит, сама мысль о вкусовой роли белка не фантазия.

Тут возникает любопытный вопрос. Если в яичном белке есть лизоцим, способный ощущаться сладким, почему сам яичный белок не кажется сладким? Это хороший научный вопрос, потому что он начинается с бытового наблюдения. Мы едим яйцо и не чувствуем десерт. Значит, либо лизоцима мало, либо он закрыт другими веществами, либо рядом есть соединения, которые подавляют его сладость, либо всё это вместе.

Исследователи разделили белки яичного белка на фракции и стали проверять их вкус. Одна фракция действительно проявила сладость, что связывали с лизоцимом. Другие были почти безвкусны. Но среди них нашлась фракция, которая подавляла сладость лизоцима. После дальнейшей очистки выделили жёлтый белок с молекулярной массой около 35 килодальтон. По свойствам и последовательности он оказался рибофлавин-связывающим белком, или RBP.

RBP давно известен биохимикам. Он связывает рибофлавин, то есть витамин B2, и участвует в переносе этого витамина в яйце. Для развивающегося эмбриона такая система имеет смысл: питательное вещество надо доставить туда, где оно понадобится. Но открытие вкусовой роли RBP добавило ему другой образ. Белок, который вроде бы занят транспортом витамина, вдруг оказался способен менять восприятие сладкого и горького.

Сначала внимание привлекла сладость. RBP подавлял сладость белковых подсластителей, таких как лизоцим, монеллин и тауматин, но не подавлял сладость сахарозы, аспартама, сахарина и других низкомолекулярных сладких веществ. Это важная деталь. Если бы он просто глушил сладкое вообще, вывод был бы проще. Но он действовал избирательно. Значит, речь шла не о грубом притуплении языка, а о более узком взаимодействии.

Такое избирательное действие интересно для науки вкуса. Оно напоминает, что сладкий вкус не обязан иметь один вход для всех веществ. Белковый подсластитель крупен, устроен иначе, подходит к рецепторной системе не так, как маленькая молекула сахара. Если один ингибитор закрывает один путь и не трогает другой, значит, перед нами не одна дверь, а несколько способов постучать в дом.

Но для практики ещё важнее оказалась другая сторона RBP. Он подавлял горечь. Причём не одну узкую горечь, а горечь веществ разного строения: хинина, кофеина, нарингина, теобромина, денатония, модельных горьких пептидов. Это уже выглядело не как академическая редкость, а как возможный инструмент. Белок из обычного пищевого источника, который способен снижать горечь разных соединений, заслуживает внимания.

Надо осторожно сказать: заслуживает внимания не значит завтра должен появиться во всех продуктах. Между лабораторной находкой и промышленным применением лежит длинная дорога. Нужно оценить безопасность больших доз, стабильность, стоимость выделения, влияние на цвет, запах, консистенцию, аллергенность, поведение при нагревании, правила допуска. Яичный белок ели с давних времён, но концентрированный очищенный белок в новой роли требует отдельной проверки.

Тем не менее сама идея сильна. В отличие от многих синтетических веществ, RBP имеет пищевое происхождение. Он естественно присутствует в яйце. Он связывает витамин, а его форма с рибофлавином может даже вносить дополнительный питательный смысл. У него есть дисульфидные связи, которые могут поддерживать устойчивость структуры. Для промышленности это не мелочь. Вещество, которое красиво работает только в холодной пробирке, редко живёт долго в реальном производстве.

Почему RBP подавляет горечь? Самый соблазнительный ответ: он связывает горькие вещества и не пускает их к рецепторам. Для некоторых соединений такая логика действительно встречается. Липопротеиновые комплексы могут захватывать горькие молекулы за счёт гидрофобных взаимодействий. Но с RBP картина тоньше. Не все горькие вещества, горечь которых он подавлял, связывались с ним заметно. Более того, хинин мог связываться и с другими белками, которые горечь не подавляли так же эффективно.

Значит, простое связывание не объясняет всего. Вероятнее, RBP взаимодействует с поверхностью языка или рецепторными участками так, что мешает горьким молекулам вызвать обычный ответ. Это похоже не на ловушку в растворе, а на занятую скамейку у двери. Горькое вещество подходит, но место уже занято или доступ к нему затруднён. Такая картина требует дальнейших уточнений, но она лучше согласуется с тем, что подавление было широким.

Вкус горечи устроен сложно. У человека есть семейство рецепторов, реагирующих на разные горькие соединения. Это не один звонок, который одинаково дребезжит от любого вещества. Разные молекулы могут активировать разные рецепторы или разные участки. Поэтому широкое подавление горечи особенно интересно. Если RBP мешает разным горьким сигналам, он может действовать на уровне, который объединяет несколько путей, или иметь высокое сродство к элементам рецепторной поверхности.

Но именно здесь надо удержаться от слишком красивой гипотезы. История питания полна случаев, когда первое объяснение звучало убедительно, а потом становилось только частью картины. RBP может действовать несколькими способами. Для одних веществ больше значит связывание, для других конкуренция на поверхности, для третьих изменение локальной среды. В живой системе редко бывает один рычаг. Чаще мы видим связку небольших влияний, которые вместе дают заметный эффект.

Практическая привлекательность подавителя горечи понятна. Представим лекарство для ребёнка, питательную смесь для больного, напиток с растительными экстрактами, белковый продукт после ферментативного гидролиза. Во всех этих случаях горечь может решить судьбу продукта. Можно написать на упаковке сколько угодно полезных слов, но если человек делает глоток и морщится, второй глоток под вопросом.