Дмитрий Жданов – Сборник задач и упражнений по биохимии для студентов медицинских специальностей (страница 4)

Денатурация белка

Ренатурация

Фолдинг белка

Мисфолдинг белка

Болезни, связанные с мисфолдингом белка

Шапероны

Денатурация, факторы денатурации (с причинами)

Изоэлектрическая точка (ИЭТ, pI)

Олигомерный белок

Белковая субъединица (протомер)

Домен в молекуле белка

Гистоны

Глутатион

Карнозин,

Коллаген,

Эластин,

Пепсин

Инсулин

Биуретовая реакция

Нингидриновая реакция

Ксантопротеиновая реакция

Реакция Фоля

Заменимые аминокислоты (с перечислением)

Незаменимые аминокислоты (с перечислением)

Протеиногенные аминокислоты

Непротеиногенные аминокислоты (с примерами)

Нестандартные аминокислоты (примеры и функции)

Физико-химические свойства аминокислот

Диализ

Хроматография

Уровни структурной организации белка

Первичная структура белка

Вторичная структура белка

Третичная структура белка

Четвертичная структура белка

Изоэлектрическая точка белка

Альфа-спираль

Бета-складчатость

Связи, участвующие в стабилизации разных уровней структурной организации белка

Различные способы классификации аминокислот

Амфотерность аминокислот

Заменимость и незаменимость аминокислот

Процесс биосинтеза белка

Механизм образования пептидов в организме – прицельный (специфический) протеолиз белков или синтез ферментными системами из аминокислот

Примеры непротеиногенных аминокислот (бета-аланин, орнитин, цитруллин, ГАМК) и их биологическую роль в организме,

Роль шаперонов в фолдинге белков

Уровни структурной организации белков (первичная, вторичная, третичная и четвертичная)

Строение и биологические свойства важнейших пептидов: вазопрессин, окситоцин, аспартам, глутатион, карнозин, ангиотензин

Роль убиквитина в деградации внутриклеточных белков

Протеинопатии

Строение важнейших белков (коллаген, эластин, инсулин, пепсин, трипсин, лизоцим, гистоны,)

Методы разделения и анализа аминокислот, белков (высаливание, хроматография, электрофорез, гель-фильтрация, ультрацентрифугирование, секвенирование)

Методы очистки белков (диализ)

Как заряжается аминогруппа и диссоциирует карбоксильная группа в молекуле аминокислоты

Наличие зарядов в молекуле белка

Какой связью и с какими аминокислотными остатками в белках связываются остатки фосфата, остатки углеводов

Полярность (гидрофильность) и неполярность (гидрофобность) биоорганических молекул, их кислотность, основность и склонность к ОВР

20 протеиногенных аминокислот, 5 азотистых оснований, соединять аминокислоты в пептиды и анализировать их состав и заряды

Перед вами общий план строения α-аминокислот:

Составьте формулы простейших аминокислот, в которых:

а) R = – H,

б) R = – CH₃

Дайте химические и тривиальные названия полученных аминокислот.

В формуле (б) сдвиньте аминогруппу из альфа-положения в бета-положение. Какие биологические изменения возникнут в связи с изменением структуры аминокислоты? Какова биологическая роль бета-аланина?

Пояснение: